β螺旋

第一个被发现的β螺旋结构是在酶的果胶酸裂解酶中，其中包含一七转螺旋，达到34Å（3.4 nm）长。P22噬菌体的tailspike蛋白，拥有一个13圈的螺旋，由其构成的同源三聚体达到了200Å（20 nm）的长度。它的内部密集，无中心孔，包含了疏水残基和通过盐桥中和的带电残基。

右手β螺旋的甲虫黄粉虫抗冻蛋白二聚体果胶裂解酶和P22噬菌体的tailspike蛋白均含有右旋螺旋。左手螺旋已经在一些酶比如UDP-N-乙酰葡糖胺转移酶和细菌碳酸酐酶中被观察到。其他含有β-螺旋的蛋白，包括黄粉虫抗冻蛋白（右手螺旋）和云杉蚜虫抗冻蛋白（左手螺旋），苏氨酸会出现在β螺旋与冰晶的接触面，以抑制结晶。

β-螺旋可以有效地相互联系，无论是面对面（交配的三棱柱面）或端到端（形成氢键）的形态。因此，β螺旋可以类似卷曲螺旋段，作为“标签”诱导其他蛋白质关联。

最简单的β螺旋是由两条β折叠片构成，由富含甘氨酸的六个氨基酸残基组成环，每个环中含有天冬氨酸残基，以束缚住其中的钙离子。每一层面都由拥有一系列平行氢键的β折叠片所构成，两层靠近构成一个疏水的核心。

三股β螺旋形成一个扭曲的三角棱柱形，每个平面依靠氢键。三股折叠片中的一股可以使其他两股的重复结构的图案可以出现“弯曲”，即以双股螺旋的形态面对对方。在折叠片中，三个环中的两个可以是任意长度的，甚至可以包含其他结构域；第三个环则限制在两个残基的大小。科学家发现了一个共同特点，有一段六肽大小的重复序列在左和右手螺旋均被发现。相比较双股的配对物，发现的三股螺旋要长许多。

在已发现的五肽重复螺旋中，已经发现具有一个四边形的重复结构。