β-折叠层

60年代以来,球状蛋白质的晶体结构被陆续解出,发现许多蛋白质中都有β-折叠层,平行的和反平行的都有。有时候许多段肽链排列成一大片，正、反平行的β－折叠层也可交错在一起排列，构成“扭转折叠层”。在多数蛋白质中，β－折叠层与α－螺旋是并存的,但也有个别蛋白质如免疫球蛋白 IgG的分子中只存在β－折叠层和无特定结构的部分。

Beta-折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中beta-折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm；不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行肽链更加稳定。能形成β折叠的胺基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的Β－肽链层。

另一种常见的蛋白质模序是alpha-螺旋和三种不同的β－转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。

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