整联蛋白

整联蛋白是一种跨膜的异质二聚体，它由两个非共价结合的跨膜亚基，即α和β亚基所组成。细胞外球形结构域是一个露出脂双分子层约20nm的头部，头部可同细胞外基质蛋白结合， 细胞内的尾部则与肌动蛋白相连。整联蛋白的两个亚基，α和β链都是糖基化的， 并通过非共价键结合在一起。整联蛋白同基质蛋白的结合需要二价阳离子， 如Ca2+ 、Mg2+ 等的参与。有些细胞外基质蛋白可被多种整联蛋白识别。

整联蛋白作为跨膜接头在细胞外基质和细胞内肌动蛋白骨架之间起双向联络作用，将细胞外基质同细胞内的骨架网络连成一个整体，这就是整联蛋白所起的细胞粘着作用。

整联蛋白还具有将细胞外信号向细胞内传递的作用。当整联蛋白的细胞外结构域同细胞外配体（如纤粘连蛋白或层粘连蛋白）结合时会诱导整联蛋白细胞内结构域的末端发生构型的变化，构型的变化反过来会改变整联蛋白的细胞质结构域末端同相邻蛋白的相互作用，如同 粘着斑激酶(FAK)作用，其结果，FAK会引起一些蛋白质的磷酸化，引起信号放大的级联反应。在某些情况下,这种反应会启动一些基因的表达。

整联蛋白(以及其他的一些细胞表面分子)参与的的信号转导对细胞的许多行为产生影响， 包括运动、生长甚至细胞的生存。整联蛋白同细胞外基质中粘着蛋白的识别与结合分为两种类型∶一类是同RGD区域结合，另一类则不需要RGD区域。