跨膜蛋白

许多膜整合 蛋白质（又称镶嵌蛋白）是兼性分子，它们的 多肽链可横穿膜一次或多次，以疏水区跨越脂双层的疏水区，与 脂肪酸链共价结合，而亲水的极性部分位于膜的内外表面。这种蛋白质跨越脂双层，也称跨膜蛋白。

跨膜蛋白有两种基本类型：

α-螺旋：这种蛋白存在于细菌细胞的内膜或真核细胞的质膜，也有时存在于真核细胞的外膜。这是跨膜蛋白的主要类型。据估计在人体内所有蛋白质的27%是α-螺旋膜蛋白。

β-筒状蛋白。到目前为止，这类蛋白仅在革兰氏阴性细菌的外膜、革兰氏阳性细菌的细胞壁、以及线粒体和染色质的外膜上发现。所有的β-筒状跨膜蛋白都有最简单的上-和-下拓扑学结构，这可以反映出他们共同的进化起源和相似的折叠机制。另一种分类是根据其N- 和C-末端结构域的位置。I、II、III型为一次跨膜蛋白，而IV型是多次跨膜蛋白。I型跨膜蛋白用停止-传输锚定序列锚定到脂质膜上，并且，其N-末端结构域在合成时瞄准于ER腔（内质网腔，并且，如果成熟形式是位于质膜上，则N-末端结构域则瞄准于细胞外间隙。II型和III型用信号锚定序列锚定。II型用其C-末端结构域瞄准ER腔，而III型有其N-末端结构域瞄准ER腔。IV型有两个亚型-IV-A和IV-b。IV-A用其N-末端结构域瞄准细胞质，而IV-B则用其N-末端瞄准腔。5划分成四种类型的意义特别显示于转运和内质网束缚的翻译时。此时，蛋白必须根据类型决定其通过内质网膜的方向。